Aminoácidos

Un aminoácido se forma a partir de un ácido orgánico y un grupo amino.

Grupos Funcionales de los Aminoácidos

  • Aminoácidos Neutros: Poseen una función amino (NH2) y una carboxilo (COOH).
    • Alifáticos: Tienen cadenas lineales y sin ramificaciones.
    • Hidroxiaminoácidos: Contienen un grupo oxidrilo (OH) en su cadena lateral (ej. tirosina).
    • Azufrados: Se caracterizan por tener un grupo azufre.
    • Aromáticos: Son cíclicos y poseen un olor agradable (ej. fenilalanina).
  • Aminoácidos Ácidos: Poseen dos grupos carboxilo y un grupo amino (ej. asparagina).
  • Básicos o Alcalinos: Poseen dos grupos amino y un grupo carboxilo.
  • Iminoácidos: En lugar del grupo amino, tienen un grupo imino (NH).

Clasificación de los Aminoácidos según su Frecuencia

  1. Frecuentes o Estándar: Existen aproximadamente 300 aminoácidos frecuentes, de los cuales 20 son los que forman parte de las proteínas mediante hidrólisis.
  2. Aminoácidos Poco Frecuentes en las Proteínas: Todos son derivados de los aminoácidos estándar.
  3. Aminoácidos No Proteicos: Son aproximadamente 150 aminoácidos que forman parte de tejidos y células, pudiendo estar libres o combinados. La mayoría forman estructuras de la proteína.

Aminoácidos Esenciales

Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por el organismo y deben ser administrados a través de los alimentos.

Propiedades Generales de los Aminoácidos

  • Incoloros.
  • Solubles en agua e insolubles en compuestos orgánicos.
  • Punto de fusión elevado, lo que es crucial para la formación de enlaces peptídicos.

Péptidos y Hormonas

Péptidos

Los péptidos son uniones de aminoácidos. Se consideran péptidos a cadenas de 10 a 60 residuos, mientras que las proteínas son polipéptidos con más de 60 residuos.

Hormonas

Las hormonas son sustancias producidas en pequeñas cantidades por las glándulas del sistema endocrino. Regulan procesos metabólicos y la actividad fisiológica del organismo.

Funciones de las Hormonas

  • Regulan la síntesis y secreción de las glándulas endocrinas.
  • Participan en el transporte de sustancias.
  • Actúan a través de receptores hormonales específicos.
  • Sufren procesos de degradación hormonal.

Ejemplos de Hormonas y Sustancias Relacionadas

  • Bradicinina y Calidina: Relacionadas con la hipertensión y la disminución de la presión en el músculo liso.
  • Glutatión: Compuesto por 3 residuos de aminoácidos, participa en el transporte de aminoácidos en la célula interna, hígado y riñón, y degrada la insulina.
  • Sistema Renina-Angiotensina: Regula la presión arterial y el metabolismo de electrolitos.
  • TCH (Tirotropina): Hormona estimulante de la tiroides, sintetiza T3 y T4, e impide la salida de calcio de los huesos.
  • Hormona Paratiroidea: Sintetizada por la paratiroides, regula la entrada y salida de calcio hacia la sangre, ayudando a los osteoclastos.
  • Hormona ACTH (Adrenocorticotropina): Estimula la glándula adrenal para sintetizar cortisol y corticosterona.
  • Hormona Luteinizante (LH): En mujeres, forma progesterona; en hombres, actúa en las células intersticiales para formar testosterona.
  • Hormona FSH (Foliculoestimulante): Ayuda en el crecimiento del folículo de Graaf (ovulación) y en la fase de espermatogénesis.
  • Prolactina (Lactogénica, Mamotropina, Luteotrópica): Estimula la secreción de leche (activación por estímulo) y está relacionada con procesos anabólicos.
  • Hormona del Crecimiento (Somatotropina): Promueve la síntesis de proteínas y la hidrólisis de lípidos.
  • Hormona Diabetogénica: Regula el azúcar junto con la insulina.
  • Hormona MSH (Intermedina): Participa en la distribución de melanina.
  • Oxitocina: Estimula las fibras musculares del útero, ayudando a la contracción (menstruación) y al estímulo de la leche.
  • ADH (Vasopresina): Regula la presión sanguínea y tiene efecto hipertensivo.
  • Hormona Insulina: Controla los niveles de glucosa en sangre.
  • Glucagón: Provoca la disminución de glucosa sanguínea, siendo hipoglucemiante.

Hormonas del Tracto Gastrointestinal

Estas hormonas ayudan en la digestión, absorción y motilidad (movilidad) del tracto gastrointestinal.

  • Gastrina: Formada por 17 a 34 residuos de aminoácidos (polipéptido), estimula las células parietales del estómago y segrega ácido clorhídrico.
  • Secretina: Sintetizada en el duodeno y yeyuno, estimula la secreción pancreática y la formación de ciertos electrolitos.
  • Motilina: Sintetizada por el duodeno, estimula la motilidad del intestino delgado.
  • Polipéptido Pancreático: Sintetizado por el páncreas, estimula las vías biliares y pancreáticas, y abre el duodeno.
  • GIP (Péptido Inhibidor Gástrico): Inhibe la secreción ácida del estómago, sintetizado por el duodeno y yeyuno.
  • Enteroglucagón: Sintetizado por el yeyuno, colon e íleon, ayuda a la mucosa intestinal y a la absorción de ciertas sustancias.
  • Colecistoquinina: Sintetizada por el duodeno y yeyuno, su acción es estimular la contracción y vaciamiento de la vesícula biliar, y la estimulación del páncreas para que elabore y secrete el jugo pancreático.

Hormonas de Acción Local

  • Encefalinas: Participan en la regulación y transmisión del dolor.
  • Endorfinas: Actúan a nivel del cerebro, influyendo en la conciencia.
  • Sustancia P: Actúa a nivel del sistema nervioso y también en la salivación.
  • Neurotensina: Presente en el cerebro, ayuda a secretar glucagón.
  • Somatostatina: Inhibe la secreción de insulina y glucagón, así como la secreción ácida del estómago.
  • Bombesina: Ayuda a la liberación de colecistoquinina y a la contractura del músculo del tracto urinario.
  • Gonadotropina Coriónica Humana (hCG): Sintetizada por el sincitiotrofoblasto.
  • Lactogénica Placentaria: Disminuye la captación de glucosa y estimula la degradación de lípidos.

Proteínas

Las proteínas son un conjunto de polímeros de más de 60 residuos de aminoácidos.

Funciones de las Proteínas

  • Actividad Enzimática (Acción Catalítica): Determinan la velocidad de las reacciones químicas.
  • Transporte: Ej. hemoglobina (proteína globular), proteínas tiroideas (transportan sustancias derivadas de aminoácidos).
  • Anticuerpos: Elementos de defensa formados gracias al sistema inmunológico.
  • Contractilidad: A nivel muscular, permiten la contracción y relajación (ej. miosina).
  • Nutricional: Contribuyen a la nutrición del organismo.
  • Almacenamiento: Se almacenan como ovoalbúmina (clara de huevo), lactoalbúmina y albúmina plasmática.
  • Protección: Participan en procesos como la coagulación sanguínea.
  • Formación de Masa Celular y Tisular: Constituyen la estructura de células y tejidos.
  • Transmisión de Impulsos Nerviosos: Depende de proteínas como la rodopsina, con acción inmediata.

Clasificación de las Proteínas

Proteínas Simples (Holoproteínas)

Están compuestas únicamente por aminoácidos.

  • Albúminas: Solubles en agua y presentes en proteínas de reserva (ovoalbúmina, lactoalbúmina y albúmina plasmática).
  • Globulinas: Son insolubles y forman proteínas globulares.
  • Miosina: Proteína muscular relacionada con la contractilidad.
  • Escleroproteínas: Insolubles en agua, proporcionan soporte a los animales (ej. queratina, colágeno, elastina).

Proteínas Compuestas (Heteroproteínas)

Formadas por un aminoácido y un grupo prostético (no proteico).

  • Glucoproteínas: Aminoácido + carbohidrato (ej. mucina, moco, flemas, protegen el tubo digestivo).
  • Fosfoproteínas: Aminoácido + ácido ortofosfórico (ej. caseinógeno de la leche, que se transforma en proteína por la coagulación de la leche).
  • Lipoproteínas: Aminoácido + lípidos (transportan lípidos en el plasma sanguíneo).
  • Cromoproteínas: Aminoácido + grupo hemo (metal + metaloporfirina, que origina la hemoglobina).
  • Nucleoproteínas: Aminoácido + ácidos nucleicos (ADN y ARN).

Estructura de las Proteínas

La estructura de las proteínas se mantiene unida por enlaces químicos, que son fuerzas que unen átomos o moléculas.

Tipos de Enlaces Químicos

  • Enlace Peptídico: Une el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro.
  • Enlace Disulfuro: Unión de dos átomos de azufre, compartiendo enlaces con hidrógeno y oxígeno.
  • Enlace Covalente: Comparten elementos simples, dobles o triples.

Niveles Estructurales de las Proteínas

  • Estructura Primaria: Forma secuencial y lineal de los aminoácidos (ej. alanina y valina), siguiendo una secuencia constante (observable en diferentes anemias).
  • Estructura Secundaria: Adopta formas como la doble hélice o zigzag, con una conformación diferente.
  • Estructura Terciaria: La cadena polipeptídica se dobla sobre sí misma, formando una estructura tridimensional compacta.
  • Estructura Cuaternaria: Se forma por la compactación de varias cadenas polipeptídicas (subunidades) entre sí.

Desnaturalización Proteica

La desnaturalización es el desmoronamiento de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína, lo que conlleva la pérdida de su actividad biológica.

Especificidad Proteica

La especificidad se refiere a la forma en que los aminoácidos se suceden en la molécula proteínica, determinando su función única.

Glúcidos (Carbohidratos)

Los glúcidos, también llamados carbohidratos, cumplen funciones energéticas y estructurales. Son derivados aldehídicos o cetónicos de alcoholes polihidroxilados.

Funciones de los Glúcidos

  • Energética: Los carbohidratos son combustibles que se convierten en glucosa, proporcionando energía. 1 gramo de glucosa se metaboliza en 4.1 kilocalorías, siendo menor que los lípidos (9.1 kcal por 1 gramo de grasas).
  • Reserva: Actúan como reserva de glucosa para ser utilizada a niveles energéticos.
  • Estructural: Contribuyen a la forma y estructura de cada carbohidrato, formando moléculas complejas que también son parte de la pared bacteriana.

Clasificación de los Glúcidos

Monosacáridos

Son carbohidratos sencillos de cadenas cortas, determinados por polialcoholes que tienen grupos oxidrilo. Su estructura ácida se representa en:

  • Proyección de Fisher: Fórmulas lineales que unen átomos de carbono para formar anhídridos.
  • Fórmula de Haworth: Forma anillos pentagonales o hexagonales, sustituyendo el hidrógeno por oxidrilo según el número de átomos de carbono (triosas, hexosas, pentosas, tetrosas, hasta 9, formando aldosas o cetosas).
Propiedades Generales de los Monosacáridos
  • Sólidos, cristalinos, blancos.
  • Solubles en agua, insolubles en disolventes orgánicos.
  • Proporcionan energía.
  • Poder Reductor: Presentan grupos aldehído o cetona.

Nota: Para diabéticos, la sacarina es un edulcorante (el edulcorante está a base de sacarina).

Hexosas
  • Glucosa: Se encuentra en el organismo en forma de azúcar. La glicemia ayuda a determinar los azúcares en la sangre y es crucial para los procesos metabólicos y la actividad muscular.
  • Galactosa: Azúcar de la leche.
  • Fructosa: Azúcar de las frutas.
Derivados de Monosacáridos
  • Glucósidos: Utilizados como medicamentos cardiotónicos.
  • Azúcares Alcoholes: Se obtienen por la reducción de un grupo carbonilo, ganando átomos de hidrógeno.
  • Desoxiazúcares: Se obtienen por la pérdida de oxígeno.
  • Azúcares Ácidos: Se forman por la pérdida de hidrógeno o ganancia de oxígeno.
  • Aminoazúcares: Se forman por la sustitución de un oxidrilo por un grupo amino.
  • Glucosamina y Galactosamina: Forman parte de los polisacáridos estructurales.
  • Ácido Mecánico y Neuroamínico: Importantes elementos de la pared celular y de ciertas membranas celulares.
  • Fosfato de Azúcares: Se obtienen por esterificación.

Disacáridos

Formados por dos moléculas de monosacáridos. Los más importantes son:

  • Sacarosa: Fuente de energía, presente en la remolacha.
  • Lactosa: Forma libre en la leche de mamíferos (6% en leche de vaca, 4.3% lactosa pura).
  • Maltosa: Presente en la cebada germinada, ataca a la amilosa.

Polisacáridos

  • Glucógeno: Polisacárido de reserva que se almacena en el hígado y el músculo esquelético.
  • Almidón: Polisacárido formado por amilosa y amilopectina (homopolisacárido y heteropolisacárido).
  • Dextrinas: Presentes en vendas de yeso.
  • Dextranos: Polisacáridos que son sustitutos del plasma sanguíneo por tener alta viscosidad.

Polisacáridos Estructurales

  • Celulosa: Útil en el hombre, da volumen al bolo alimenticio y actúa a nivel del intestino (presente en laxantes).

Mucopolisacáridos

  • Ácido Hialurónico: Heteropolisacárido presente en el humor vítreo, líquido sinovial, cordón umbilical, humor acuoso, globo ocular y líquido pleural.
  • Heparina: Formada por ácido glucurónico, glucosamina y ácido sulfúrico. Es un anticoagulante por excelencia, presente en el interior de las células, paredes de las arterias y en los pulmones, evitando la transformación de la trombina.
  • Glucoproteína (Mucina): Aminoácido + carbohidrato. Protege el tracto digestivo y el estómago.

Enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran la velocidad de las reacciones químicas, experimentando cambios físicos. Son de naturaleza proteica y disminuyen las necesidades de energía de activación.

Características de las Enzimas

  • Catalizadores Eficientes: Pequeñas concentraciones aumentan millones de veces la velocidad de las reacciones químicas.
  • Elevada Especificidad de Acción: Permiten a la enzima reaccionar con un solo sustrato y realizar su función sin la producción de reacciones colaterales.
  • Actividad Sujeta a Regulación: Su actividad está sujeta a la influencia de un agente o estímulo regulador que puede ser intra o extracelular.
  • Sistema Enzimático: Conjunto de sustancias que participan en una reacción química catalizada por una enzima. Este sistema enzimático está formado por sustratos y productos.

Ejemplo de Reacción Enzimática:

SUSTRATO       ENZIMA         PRODUCTO
SACAROSA  ---> SACARASA  ---> GLUCOSA + FRUCTOSA

Coenzimas

Las coenzimas actúan con las vitaminas hidrosolubles (complejo B y vitamina C).

  • NAD (Nicotinamida Adenina Dinucleótido) y NADP (Fosfato de Dinucleótido de Nicotinamida y Adenina): Actúan con la vitamina B3 (ácido nicotínico) y ayudan a realizar acciones de oxidación-reducción (REDOX), implicando ganancia y pérdida de electrones.
  • FMN (Mononucleótido de Riboflavina) y FAD (Dinucleótido de Flamina y Adenina): Actúan con la vitamina B2 (riboflavina), uniendo grupos prostéticos (carbohidratos, lípidos, etc.) y ayudando a formar proteínas complejas.
  • Pirofosfato de Tiamina: Actúa con la vitamina B1 (tiamina) en diversos sistemas enzimáticos.
  • Fosfato de Piridoxal (PAL): Actúa con la vitamina B6 (piridoxina), principalmente en el metabolismo de los aminoácidos.
  • Coenzima A (CoA): Actúa con la vitamina B5 (ácido pantoténico) y participa en el ciclo de Krebs.

Clasificación de las Enzimas

  • Oxidorreductasas: Enzimas que realizan reacciones REDOX.
  • Transferasas: Catalizan la transferencia de un radical o un grupo químico diferente al hidrógeno de un sustrato a otro.
  • Hidrolasas: Catalizan el desdoblamiento de un sustrato por hidrólisis.
  • Liasas: Catalizan dos tipos de reacciones totalmente antagónicas (adición o eliminación de grupos sin hidrólisis).
  • Isomerasas: Transforman el sustrato en su isómero.
  • Ligasas: Enzimas que catalizan la unión de dos sustratos, acoplada a la hidrólisis de ATP.
  • Isozimas: Son diversas formas moleculares de una enzima que catalizan la misma reacción.

Cinética Enzimática

Diversos factores pueden modificar la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas, como el pH, la temperatura y la presencia de inhibidores.

La energía de activación se refiere a la cantidad de energía necesaria para llevar las moléculas de un mol de sustancias, a una temperatura dada, hasta el estado activado de transición, donde pueden romperse o establecerse enlaces para formar un producto.

Sitio Activo de las Enzimas

El sitio activo de las enzimas es la región donde las moléculas de la enzima se unen al sustrato, también llamado sitio catalítico. En este sitio catalítico actúan:

  • Aminoácidos Indiferentes: No participan directamente en el proceso enzimático.
  • Aminoácidos Colaboradores: Desempeñan una función de soporte.
  • Aminoácidos Estructurales o Auxiliares: Son responsables del mantenimiento y la conformación ordenada de la enzima.
  • Aminoácidos de Especificidad: Son responsables de la unión enzima-sustrato.

Factores que Modifican la Velocidad de la Reacción Enzimática

  • Temperatura: Las reacciones catalizadas por las enzimas aumentan su velocidad con el incremento de la temperatura hasta llegar a la temperatura óptima. Un calor excesivo puede provocar la desnaturalización de la proteína.
  • pH: El pH en las enzimas debe tener una concentración adecuada, ya que un exceso o defecto puede disminuir su actividad.
  • Concentración de las Enzimas: La velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración de las enzimas presentes.
  • Efecto de Radiación: Las enzimas son sensibles a ciertas longitudes de onda (ej. rayos ultravioleta, rayos gamma), donde la enzima puede perder su actividad.
  • Modificadores:
    • Positivos: Estimulados por metales iónicos (hierro, cobre, magnesio, manganeso, cobalto y zinc). Pueden desempeñar un papel en mantener la enzima activa o participar formando parte del sitio activo como puente de unión entre la enzima y el sustrato.
    • Negativos (Inhibidores): Disminuyen o inhiben la actividad catalítica de las enzimas.
  • Inhibición Reversible y Competitiva: Los inhibidores y sustratos compiten por el sitio activo para formar el complejo enzima-sustrato.
  • Inhibición No Competitiva: No hay competencia; cada uno (inhibidor y sustrato) tiene su propio sitio de unión en la enzima.
  • Inhibición Irreversible: Modificación de la enzima activa que lesiona la molécula de la enzima, haciendo que esta pierda o disminuya su actividad de forma permanente.
  • Alostérico: Significa “otro espacio” u “otra estructura”.
  • Regulación Alostérica: Lugar donde se une el producto de manera reversible y específica, controlada por:
    • Homotrópicas: Actúan sobre el mismo sustrato.
    • Heterotrópicas: Inhibidas por moléculas de módulos distintos al sustrato.

Oxidaciones Biológicas

La principal fuente de energía celular proviene de las oxidaciones biológicas, que son procesos denominados REDOX. Estas oxidaciones biológicas forman óxido-reductasas.

Tipos de Enzimas en Oxidaciones Biológicas

  • Oxidasas: Utilizan el oxígeno como aceptor de hidrógeno para formar agua como producto final.
  • Deshidrogenasas: Catalizan la transferencia de hidrógeno hasta un transportador que actúa como coenzima.
  • Hidroxiperoxidasas: Enzimas que utilizan el peróxido de oxígeno y protegen al organismo de peróxidos nocivos.
  • Oxigenasas: Incorporan oxígeno molecular (aeróbico) e intervienen en la cadena respiratoria en la mitocondria.

Radicales Libres

Los radicales libres son moléculas que en su estructura atómica presentan un electrón desapareado o impar, generando una alta inestabilidad. Las fuentes generadoras de radicales libres son las mitocondrias, peroxisomas, leucocitos y enzimas. Estos radicales libres se forman fisiológicamente por mecanismos defensivos de la célula.

Factores que Inducen la Formación de Radicales Libres

  • Químicos: Aumento de metales pesados.
  • Físicos: Radiaciones ultravioletas.
  • Orgánicos y Metabólicos: Procesos inflamatorios, dietas bajas en antioxidantes y diabetes.

Efectos de la Toxicidad por Radicales Libres

Una toxicidad de radicales libres puede provocar mutaciones, oxidación de lipoproteínas y alteraciones en diversos sistemas del organismo:

  • Sistema Cardiovascular: Arterioesclerosis.
  • Aparato Respiratorio: Cáncer pulmonar.
  • Sistema Nervioso: Parkinson.
  • Aparato Ocular: Cataratas.
  • Tubo Digestivo: Afectación de vísceras.
  • Sistema Musculoesquelético: Artritis reumatoidea.