Glucosaminoglucanos y proteoglucanos

Glucosaminoglucanos: consisten en largas cadenas de polisacáridos no ramificados, compuestos por unidades repetidas de disacáridos. El aminoazúcar suele ser sulfatado y además contiene grupos carboxilo, por lo que los GAGs presentan una intensa carga negativa, atrayendo a cationes como el Na+. La elevada concentración de Na+ y la imposibilidad de los GAGs para plegarse en estructuras compactas arrastra líquido tisular que, al hidratar la matriz extracelular, contribuye a su resistencia frente a las fuerzas compresivas, dotando a los tejidos de turgencia intrínseca. Se distinguen 7 grupos de GAGs: ácido hialurónico, condroitin-4-sulfato, condroitin-6-sulfato, dermatán sulfato, heparán sulfato, heparina, queratán sulfato. Proteoglucanos: son macromoléculas que llegan a ocupar dominios gigantescos; el núcleo proteico se asemeja al mango, mientras que los diversos GAGs sulfatados se proyectan desde su superficie en un espacio tridimensional. La organización espacial y la carga de los PGAGs y GAGs facilita la difusión selectiva de moléculas diferentes, al permitir la variabilidad en el tamaño de los poros del gel de la matriz extracelular. Su distribución en los tejidos refleja los requisitos locales con respecto al tamaño de los poros moleculares y cargas específicas.

Proteínas estructurales extracelulares

1. Laminina: Glucoproteína sulfatada formada por tres cadenas polipeptídicas. Presenta forma de cruz. No forma fibras. Constituye uno de los principales componentes de las láminas basales. Es elaborada por la mayoría de las células epiteliales. Posibilita la interacción entre las células y la matriz extracelular. 2. Entactina: Glucoproteína sulfatada, forma parte de las láminas basales. Es elaborada por la mayoría de las células epiteliales. Presenta sitios de unión para la laminina y el colágeno tipo V. Actúa como proteína de enlace. 3. Tenascina: Glucoproteína no fibrilar compuesta por 6 cadenas polipeptídicas. Estructuralmente semeja una araña cuyas patas se proyectan radialmente. Se expresa especialmente en los tejidos embrionarios. Está implicada en la adhesión celular. Importante en los fenómenos de migración celular.

Otras sustancias

Agua, iones y sales minerales, proteínas séricas, productos del catabolismo, vitamina C… Matriz extracelular especializada: lámina basal

  • Concepto: delgada capa de matriz extracelular especializada, sintetizada por los elementos celulares relacionados con ella, en la que se apoyan todas las células epiteliales y que también rodea a células musculares, adiposas y de Schwann, separándolas del conjuntivo adyacente, de modo que constituye una interfase entre las células parenquimatosas y el estroma.
  • Composición: colágeno tipo V, fibronectina, proteoglucanos, glucoproteínas de estructura.
  • Estructura molecular: La colágeno tipo V configura láminas apiladas de redes poligonales que actúan como armazón para el resto de los componentes.
  • Estructura microscópica: con microscopía electrónica se aprecia como una banda homogénea, más o menos electrón densa. Al microscopio óptico únicamente se pone de relieve mediante impregnaciones argénticas o la técnica de PAS, recibiendo el nombre de membrana basal.
  • Funciones: interfase de adhesión entre las células parenquimatosas y el estroma. Tamiz molecular, controla la diferenciación y organización celulares por interacción mutua entre los receptores de la superficie celular y las moléculas de la matriz extracelular.
Adhesión celular a la matriz extracelular

Se produce mediante:

  • Hemidesmosomas: fijan el citoesqueleto de filamentos intermedios a la lámina basal.
  • Integrinas: proteínas transmembrana asimilables a receptores. Son mucho más numerosas que los receptores típicos y las uniones que constituyen con las proteínas de la matriz extracelular mucho más débiles que las establecidas entre un ligando y un receptor. Consisten en heterodímeros compuestos por cadenas glucoproteicas α y β. Los extremos amino se fijan a las moléculas de la matriz extracelular.
  • Glucoproteínas no integrinas: genéricamente llamadas CAMs que se unen al colágeno y a otros componentes.
Organización y variedades del tejido conjuntivo común

Composición:

  1. Células: mesenquimales, fibroblastos, adipocitos, en tránsito o emigrantes.
  2. Fibras: colágenas, elásticas, reticulares.
  3. Substancia fundamental amorfa.
  4. Líquido intersticial.

Según proporciones y distribución de sus componentes, 6 variedades:

  • Mesenquimal: se encuentra en el embrión, las células son mesenquimales y forman un citorretículo, carece de fibras, la substancia fundamental es relativamente abundante y viscosa.
  • Mucoso: aparece en el cordón umbilical, vellosidades placentarias y pulpa dentaria joven. Consistencia gelatinosa, las células son escasas, predomina la substancia fundamental amorfa.
  • Laxo o areolar: componentes propios del tejido conjuntivo bien representados y en proporciones armoniosas. Constituye la variedad más difundida, a veces contiene abundantes adipocitos en su seno.
  • Elastico: predominan fibras elásticas. Se encuentra en el ligamento de la columna vertebral, la pared media de la aorta, las láminas limitantes elásticas de arterias y arteriolas, el ligamento suspensorio del pene, el ligamento de las cuerdas vocales.
  • Reticular: constituido por fibras reticulares que forman una malla y por células reticulares que pertenecen a las estirpes: fibroblástica, histiocítica, reticular primitiva, presentadoras de antígeno. Se encuentra sustentando los elementos parenquimatosos de: el hígado, la médula ósea hematopoyética, los órganos linfoides.
  • Denso: destacan el componente fibrilar y la escasez relativa de células y substancia fundamental amorfa. Se encuentra formando parte de: tendones, ligamentos, cápsulas de diversos órganos, fascias de diversos órganos, fascias musculares, duramadre, dermis profunda, estroma corneal. Se distinguen dos subvariantes: ordenado o modelado: ejemplo: tendones, estroma de la córnea y el no modelado o desordenado: ejemplo: dermis profunda.