Bioquímica


Estudio de las bases moleculares de la vida. Ej: metabolismo de glucosa.

Importancia en veterinaria


Explica procesos como digestión, crecimiento y enfermedades. Ej: cetosis en vacas.

Células procariotas


Sin núcleo ni organelos membranosos, ADN circular, pequeñas (0.5-5 µm). Ej: bacterias.

Células eucariotas


Con núcleo y organelos (mitocondrias, RER, Golgi), grandes (10-100 µm). Ej: hepatocito.
Núcleo:
Almacena ADN y controla expresión génica.

Mitocondria


Produce ATP por respiración celular.

Retículo endoplásmico rugoso (RER)


Síntesis y procesamiento de proteínas.

Retículo endoplásmico liso (REL)


Síntesis de lípidos y detoxificación.

Aparato de Golgi


Modifica, empaqueta y distribuye proteínas y lípidos.

Lisosomas


Digestión intracelular de macromoléculas.

Peroxisomas


Oxidación de ácidos grasos y degradación de H₂O₂ (catalasa).

Vacuola


Almacena agua, nutrientes y desechos.

Diferencia procariota-eucariota


Procariota no tiene núcleo ni organelos; eucariota sí.

Crecimiento procariota rápido:


Sin núcleo ni organelos, transcripción y traducción más rápidas.

Agua (H₂O)


Molécula polar, solvente universal.

Propiedades del agua


Solvente universal, alta capacidad calorífica, alto calor de vaporización, cohesión/adhesión, densidad máxima a 4°C.
Agua como nucleófilo: Ataca centros electrofílicos en hidrólisis. Ej: ruptura de enlaces peptídicos.

Reacción de condensación


Uníón de moléculas liberando agua. Ej: enlace peptídico.

Reacción de hidrólisis


Ruptura de enlaces usando agua. Ej: digestión de proteínas.

Ácido (Arrhenius)


Libera H⁺ en agua. Ej: HCl.

Base (Arrhenius):


Libera OH⁻ en agua. Ej: NaOH.
Ácido (Brønsted-Lowry)
: Donador de protones (H⁺).

Base (Brønsted-Lowry)


Aceptador de protones (H⁺).
pH:
Medida de [H⁺]; fórmula: pH = –log₁₀[H⁺].

Escala de pH


Ácido <7, Neutro =7, Básico >7. Ej: sangre pH≈7.4.

Temperatura y pH:


Altera disociación del agua, cambia pH neutro.

Buffer (tampón):


Resistente a cambios bruscos de pH (ácido débil + base conjugada).

Buffer fisiológico principal


Bicarbonato (H₂CO₃/HCO₃⁻) en sangre.
Otro buffer: Fosfato (H₂PO₄⁻/HPO₄²⁻) en orina y líquido intracelular.


Funciones de buffers:


Mantienen pH sanguíneo (7.35-7.45) y permiten actividad enzimática.

Proteína:


Polímero de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Aminoácido:


Carbono α con –NH₂, –COOH, –H y cadena lateral R.

Aminoácidos no polares (hidrofóbicos)


Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp.

Aminoácidos polares sin carga


Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln.

Aminoácidos con carga positiva (básicos):


Lys, Arg, His.
Aminoácidos con carga negativa (ácidos): Asp, Glu.

Enlace peptídico:


Uníón –COOH con –NH₂ liberando H₂O (condensación).

Punto isoeléctrico (pI)


PH con carga neta cero (zwitterión).

Estructura primaria:


Secuencia lineal de aminoácidos.

Estructura secundaria


Plegamiento local en α-hélice o lámina β (puentes de hidrógeno).

Estructura terciaria


Plegamiento 3D completo (interacciones de cadenas R).

Estructura cuaternaria:


Asociación de dos o más subunidades. Ej: hemoglobina.

Funciones de proteínas:


Enzimática, estructural, transporte, defensa, contráctil, reguladora.

Grupo R (cadena lateral):


Determina polaridad, carga y plegamiento de la proteína.

Desnaturalización


Pérdida de estructura 2°, 3° o 4° por calor, pH extremo, etc. Ej: clara de huevo cocida.

Relación pH-carga proteica:


pH < pI → carga positiva; pH > pI → carga negativa.

Enzima:


Proteína catalizadora que acelera reacciones.

Función enzimática:


Disminuye energía de activación.
Sitio activo: Región donde se une el sustrato.

Modelo llave-cerradura:


Sustrato encaja perfectamente.

Modelo ajuste inducido:


Sustrato induce cambio conformacional.

Clasificación IUBMB (6 clases):


Oxidorreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas, Isomerasas, Ligasas.

Apoenzima:


Parte proteica inactiva sin cofactor.

Holoenzima:


Apoenzima + cofactor = enzima activa.
Cofactor inorgánico:
Iones metálicos (Mg²⁺, Zn²⁺, Fe²⁺/Fe³⁺).
Cofactor orgánico (coenzima)
: NAD⁺, FAD, CoA.

Hexoquinasa:


Transferasa (transfiere fosfato del ATP a glucosa).

Lactasa:


Hidrolasa (hidroliza lactosa en glucosa y galactosa).

Cinética enzimática:


Estudia velocidad de reacciones catalizadas.

Velocidad inicial (Vo)


Velocidad al inicio, cuando [S] alta y [P] baja.

Temperatura alta en enzimas


Causa desnaturalización irreversible.

Km:


[S] a la que Vo = Vmax/2; indica afinidad (menor Km = mayor afinidad).

Vmax:


Velocidad máxima con saturación de sustrato.

Ecuación Michaelis-Menten


Vo = (Vmax × [S])/(Km + [S]).

Gráfico Lineweaver-Burk:


1/Vo vs 1/[S]; intercepto X = –1/Km, intercepto Y = 1/Vmax.

Inhibición competitiva:


↑ Km, Vmax igual.

Inhibición no competitiva


↓ Vmax, Km igual.

Isoenzima


Diferentes formas de una enzima. Ej: LDH1 (corazón), LDH5 (hígado).

Zimógeno


Precursor inactivo. Ej: pepsinógeno, tripsinógeno.