Fundamentos de Bioquímica: Proteínas y Enzimas

Preguntas Clave sobre Proteínas y Enzimas

1. El plegamiento de las proteínas para tomar su estructura tridimensional, ¿está descrito por?

Rp.- Estructura terciaria.

2. La velocidad inicial de una reacción representa el 50% de la velocidad máxima, ¿cuándo?

Rp.- Cuando la constante de Michaelis (Km) es igual a la concentración de sustrato ([S]).

3. ¿Qué caracteriza la inhibición competitiva?

Rp.- El sitio de unión del inhibidor competitivo y el sustrato es el mismo.

4. ¿Qué función realizan las enzimas?

Rp.- Disminuyen la energía de activación para facilitar las reacciones bioquímicas.

5. ¿Qué ecuación es fundamental en la cinética enzimática?

Rp.- La ecuación de Michaelis-Menten.

6. ¿Cuáles son las fuerzas más importantes que estabilizan la estructura de la alfa hélice?

Rp.- Los puentes de hidrógeno.

7. Calcule el valor de Vmax y Km a partir de los siguientes datos.

(Nota: Los datos necesarios para este cálculo no fueron proporcionados en el documento original.)

Tipos de Inhibición Enzimática

9. Complete los espacios utilizando el término apropiado.

  • Un inhibidor competitivo se caracteriza por: tener una forma similar al sustrato y competir por el mismo sitio de unión en la enzima.
  • Un inhibidor no competitivo se caracteriza por: unirse a un sitio diferente del sitio activo (sitio alostérico), modificando la conformación de la enzima y reduciendo su eficiencia catalítica.
  • Un inhibidor acompetitivo se caracteriza por: unirse exclusivamente al complejo enzima-sustrato (ES), impidiendo la liberación del producto.

Funciones Esenciales de las Proteínas

10. Describa cinco funciones de las proteínas y ejemplifique.

  • Transporte: Transportan nutrientes, gases y otras moléculas esenciales en el organismo. Ej: Hemoglobina (transporte de oxígeno).
  • Estructural: Forman componentes esenciales como el cabello, las uñas, la piel y los tejidos conectivos, siendo fundamentales para la estructura corporal. Ej: Colágeno y elastina.
  • Enzimática: Catalizan (aceleran) reacciones bioquímicas vitales en el cuerpo humano. Ej: Fenilalanina hidroxilasa.
  • Reguladora/Señalización: Realizan funciones específicas en el organismo, regulando procesos biológicos y transmitiendo señales. Ej: Hormonas proteicas como la insulina.
  • Defensa: Protegen al organismo contra agentes patógenos y sustancias extrañas. Ej: Anticuerpos (inmunoglobulinas).

Formación del Enlace Peptídico

11. Desarrolle el enlace peptídico entre dos aminoácidos.

(Nota: Esta pregunta requiere un diagrama o representación visual del proceso de formación del enlace peptídico, que no puede ser generado en formato de texto.)

Proceso de Formación de una Proteína

12. Describa el proceso de formación de una proteína.

El proceso de formación de una proteína, conocido como traducción, comienza en el ribosoma. Este orgánulo lee la información genética contenida en una molécula de ARN mensajero (ARNm). Los ARN de transferencia (ARNt) transportan los aminoácidos correspondientes a la secuencia del ARNm, uniéndolos uno a uno mediante enlaces peptídicos para formar una cadena polipeptídica. Una vez que la cadena está completa, se libera y se pliega para adquirir su estructura tridimensional funcional.

Clasificación de las Enzimas

Las enzimas se clasifican en seis categorías principales según el tipo de reacción que catalizan:

  • Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción (redox), en las cuales cambia el estado de oxidación de uno o más átomos en una molécula.
  • Transferasas: Transfieren grupos moleculares (como grupos fosfato o metilo) de una molécula donadora a una receptora.
  • Hidrolasas: Catalizan reacciones en las que se produce la ruptura de enlaces (C-O, C-N y O-P, entre otros) mediante la adición de agua (hidrólisis).
  • Liasas: Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (como H2O, CO2, NH3) para formar dobles enlaces, o se añaden grupos a un doble enlace.
  • Isomerasas: Catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares, transformando un isómero en otro.
  • Ligasas: Catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato, utilizando la energía liberada de la hidrólisis de ATP (adenosín trifosfato).

Clasificación de las Proteínas

Las proteínas se pueden clasificar de diversas maneras:

  • Por su naturaleza química:
    • Simples (compuestas solo por aminoácidos).
    • Conjugadas (compuestas por aminoácidos y un grupo prostético no proteico).
  • Por la forma que adoptan:
    • Fibrosas (alargadas, insolubles en agua, con función estructural).
    • Globulares (esféricas, solubles en agua, con función dinámica).
  • Por su función biológica:
    • Enzimas.
    • Proteínas de transporte.
    • Proteínas contráctiles y motoras.
    • Proteínas de defensa (inmunoglobulinas).
    • Proteínas reguladoras (hormonas).
    • Proteínas nutricionales y de reserva.

Localización de la Síntesis Proteica

Todas las proteínas se forman en el citoplasma, específicamente en un orgánulo llamado ribosoma. El ribosoma es una estructura compleja compuesta de ARN ribosomal (ARNr) y proteínas. Existen tres tipos principales de ARN involucrados en la síntesis proteica:

  • ARN mensajero (ARNm): Lleva la información genética del ADN desde el núcleo al ribosoma, indicando la secuencia de aminoácidos.
  • ARN de transferencia (ARNt): Transporta los aminoácidos específicos al ribosoma, donde se incorporan a la cadena polipeptídica en crecimiento.
  • ARN ribosomal (ARNr): Constituye la mayor parte del ribosoma y es fundamental para su estructura y actividad catalítica en la formación del enlace peptídico. Se elabora a partir de una cadena molde de ADN en el interior del núcleo y tiene una forma lineal.

Estructura de las Proteínas

Las proteínas presentan cuatro niveles de organización estructural:

  • Estructura Primaria: Es la secuencia lineal específica de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
  • Estructura Secundaria: Se refiere a los patrones de plegamiento local de la cadena polipeptídica, como la hélice alfa o la lámina beta plegada, estabilizados por puentes de hidrógeno.
  • Estructura Terciaria: Es el plegamiento tridimensional completo de una única cadena polipeptídica, que le confiere su forma funcional. Está estabilizada por diversas interacciones (puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro, interacciones iónicas).
  • Estructura Cuaternaria: Es la estructura más compleja y se forma por el ensamblaje de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) para crear una proteína funcional.

El enlace que une los aminoácidos se llama enlace peptídico o amida, resultado de la reacción entre dos aminoácidos. Aunque el enlace peptídico une los aminoácidos, en ciertas proteínas, elementos como el hierro son fundamentales para su estructura o función.

Desnaturalización Proteica

La desnaturalización es el proceso por el cual una proteína pierde su estructura tridimensional nativa (secundaria, terciaria y, si aplica, cuaternaria), lo que resulta en la pérdida de su función biológica. Este proceso puede ser reversible o irreversible, y total o parcial.

Cuando la temperatura sube, la proteína comienza a desarmarse. Los cambios de pH también alteran las proteínas. Todo el organismo funciona gracias a las proteínas, y la alteración de su estructura por factores como la temperatura o el pH puede tener graves consecuencias.

El Catalizador: Acelerador de Reacciones

Un catalizador es una sustancia que acelera la velocidad de una reacción química sin consumirse en el proceso. En biología, las enzimas actúan como catalizadores biológicos.

Naturaleza y Función de las Enzimas

Las enzimas son proteínas (generalmente con estructura terciaria o cuaternaria) que catalizan reacciones químicas, transformando un sustrato específico en un producto. Es crucial entender que las enzimas no hacen posibles reacciones imposibles, sino que facilitan las que ya son termodinámicamente favorables al disminuir la energía de activación. Sin enzimas, la vida tal como la conocemos no podría existir, ya que son clave para el funcionamiento de los organismos.

Mecanismo de Reacción Catalizada por una Enzima

La enzima posee un sitio activo, una región tridimensional específica donde se une el sustrato. Este sitio activo tiene dos componentes importantes:

  • Sitio de unión: Es la parte del sitio activo que reconoce y une al sustrato por afinidad electrónica y estructural.
  • Sitio catalítico: Es la parte del sitio activo que lleva a cabo la reacción química, transformando el sustrato en producto.

Cuando el sustrato se une a la enzima en el sitio activo, se forma un complejo enzima-sustrato, que es un intermediario clave en la catálisis enzimática.